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비필수 아미노산
세린 | 시스테인 | 시스틴 | 아르기닌 | 아스파라긴 | 알라닌 | 티로신 | 글루타민 | 글리신
비필수아미노산은 아미노기전이효소(transaminase)에 의해서 체내에서 필수아미노산으로부터 합성할 수 있으나, 글루타민 ·아스파라긴 ·알라닌 ·프롤린 등의 비필수 아미노산은 훨씬 용이하게 아미노기전이반응이 일어나서 다른 비필수아미노산을 합성할 수 있다. |
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- 화학식HOCH2CH(NH2)COOH, 분자량 105, 녹는점 228℃이다.
- 물에는 녹지만, 알코올 ·에테르에는 녹지 않는다.
- 천연으로 산출되는 L-세린은 무색의 침상 또는 능주상(稜柱狀) 결정으로 분해된다.
- 단백질을 구성하는 아미노산의 하나로 대부분의 단백질 속에 존재하며, 명주[絹] 의 단백질인 세리신에 특히 많다. 젖에 함유되어 있는 단백질인 카세인 속에는 인산에스테르의 형태로 존재한다.
- 1865년 E.크래머가 세리신에서 순수 분리하였기 때문에 그 이름을 따서 명명하였다.
- 그 구조는 1902년 E.피셔와 H.로이크스가 합성하여 결정하였다.
- 고등동물에서는 비필수아미노산이다.
- 생체 내에서는 글리신과 함께 대사계의 매체적 역할을 하며, 시스틴과 메티오닌의 상호변환에 관여하고 있다.
- D-세린은 누에의 혈액 등에 존재한다.
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- 메르캅토기(술포히드릴기) －SH를 가진 불안정한 화합물로, 공기 중의 산소에 의해 쉽게 산화되어 시스틴이 된다.
- 물과 에탄올에 녹고 중성 ·알칼리성 용액에서는 불안정하다.
- 대부분의 단백질과 환원형 글루타티온 속에 함유되어 있다.
- 생체 내에서는 메티오닌의 탈메틸 생성물인 호모시스테인과 세린 사이의 티올 이전반응(移轉反應)에 의하여 중간체인 시스타티오닌을 거쳐 합성된다.
- 시스테인디술프히드라아제가 그것의 혐기적 대사(嫌氣的代謝)에 관여 하고 있다.
- 시스테인은 타우린이나 조효소 A(Co A)의 구성성분인 β-메르캅토에틸아민의 모체물질이다.
- 또, 단백질 분자 속에서 곁사슬의 － SH기는 구조나 생리기능의 발현에 관여한다.
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- 화학식 C6H12N204S2.
- 최초로 발견된 아미노산으로 1810년 영국의 물리학자 W.H. 월래스턴이 대사기능 장애환자의 요결석(尿結石)에서 결정으로 추출하였다.
- 천연으로는 모두 L형으로 존재하며, 정육각의 판상 (板狀) 결정으로 광학활성을 가진다.
- 물에는 잘 녹지 않고 약산성과 약알칼리에는 녹는다.
- 머리털 ·뿔 등의 단백질의 성분이며, 특히 케라틴에는 10% 이상 함유되어 있다.
- 산가수분해액에 침전되어 직접 분리시킬 수 있다. 각종 환원시약으로 쉽게 환원되어 시스테인이 된다.
- 고등식물 ·효모에는 NADH(니코틴산아 미드아데닌디뉴클레오티드인산)에 의해 시스틴이 시스테인으로 되는 환원계가 존재한다.
- 단백질의 구조해석이 진척됨에 따라 폴리펩티드 사슬의 고차구조의 결정과 효소, 또 호르몬 활성에 시스틴이 중요한 구실을 한다는 것이 밝혀졌다.
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- 화학식 C6H14N4O2. 염기성 아미노산이다. 분자량 174.21이며, 물에 녹는다.
- E.슐체와 E.스타이거에 의하여 백화시킨 루피누스(콩의 일종)의 싹튼 것으로부터 단리되었다.
- L-아르기닌은 단백질을 구성하는 아미노산의 하나로 존재하는데, 어류의 정자에 존재하는 단백질 프로타민에 속한다. 청어 ·연어 등에서는 구성 아미노산의 약 70 %가 아르기닌이다. 식물 종자 속에는 유리상태로도 존재한다.
- 아르기닌 잔기(殘 基)는 그 구아니디노기(基)로 인해 강염기성을 나타낸다. 알칼리성으로 α-나프톨과 하이포아염소산을 작용시키면 특유한 빨간색을 띠므로 정량 할 수 있다.
- 생체 내의 대사경로로서는 H.A.크레브스 등이 발견한 오르니틴회로[尿 素回路]의 구성성분이며, 아르기나아제의 작용에 의하여 요소와 오르니틴으로 분해된다.
- 시트룰린과 아스파라긴산으로부터 생성된다.
- 성인에게는 비필수아미노산이지만 유아에게는 필수아미노산이다.
- 암모니아나 대량의 아미노산의 독작용(毒作用)에 대하여 보호하는 작용이 있다. 뇌에는 아르기나아제가 존재하며, 膨-구아니디노부티르산의 전구체인 아르기닌의 양을 조절하고 있다.
- 무척추동물에서는 아르기닌인산의 형태로 포스파겐으로서 근육의 수축에 중요한 역할을 하는 것 외에, 특이한 구아니딘염기(마그마틴 ·옥토핀)의 전구체로서 널리 존재한다.
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- 아스파라긴산아미드라고도 한다. 화학식 C4H8O3N2, 분자량 132.12, 녹는점 227℃이다. L-아스파라긴의 1수화물로서 존재한다.
- 1806년 프랑스의 L.N.보클랭과 P.J.로비케가 아스파라거스에서 발견했기 때문에 아스파라긴이라는 이름이 붙었다.
- 콩나물에서 분리 조제하거나 L-아스파르트산-β-에틸에스테르에 암모니아를 작용시켜 합성한다
- 아미노산의 하나로서 글루타민과 함께 식물 ·미생물 ·동물세포 속에 널리 존재한다. 또, 유리 상태로 고등식물에 축적되며, 동물세포 속에도 존재한다.
- 인간에게는 비필수아미노산이며, 생체 내에서는 L-아스파르트산에서 아스파르트나아제의 작용에 의해서 합성된다.
- 대사경로는 아스파르트산으로 돌아가든지, 아미노기가 떨어져나가 옥살아세트산이 되어 TCA회로로 들어간다.
- 무색의 사방결정(斜方結晶)으로, 물에 잘 녹지 않으나, 뜨거운 물에는 녹는다. 알코올 ·에테르 ·벤젠에는 녹지 않고, 산 ·알칼리에는 녹는다.
- D형은 천연으로는 존재하지 않고 단맛이 난다. 말레인산무수물과 암모니아를 가열하면 D, L 혼합체인 라세미체를 만들 수가 있다.
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- α-알라닌과 β-알라닌의 두 종류가 있다.
- α-알라닌은 α-아미노프로피온 산이라고도 한다. 화학식 CH3CH(NH2)COOH, 분자량 89.10이다. 천연으로 발견되기 전에 1850년 스트레커가 아세토알데히드로부터 합성하여 aldehyde의 처음 두자를 따서 명명하였다.
- L형은 단백질 속에 들어 있으며, 특히 명주의 피브로인 속에는 전체 아미노산의 27%를 차지한다. 자주개자리속(屬)에 유리 상태로 존재한다.
- 녹는점은 L형이 297℃, D형이 293℃로 모두 분해된다.
- 알라닌의 구조이성질체인 β-알라닌은 β-아미노프로피온산이라고도 하며, 화학식 NH2CH2CH2COOH, 분자량은 89.10, 녹는점 200℃이다. 판토텐산 ·카르노신 ·안세린 등의 구성아미노산으로 존재하는 외에, 콩과식물의 뿌리혹 또는 개 ·돼지 ·소 등의 대뇌 속에 유리 상태로 존재하며, 생물학상 중요한 아미노산이다.
- 대사경로는 글루탐산 생성에 관여하고, 피루 브산을 거쳐 TCA회로로 통한다. D, L형은 α-브롬프로피온산과 암모니아반응에 의해 합성되지만, L형은 명주피브로인의 가수분해물로부터 분리시켜 제조한다.
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- 광택이 있는 미소한 바늘 모양의 결정으로, 분자량 181.19, 녹는점 314 ∼318℃이다.
- 비필수아미노산이며, 물에는 잘 녹지 않는다.
- 단백질의 크산토프로테인반응(황색) ·미론반응(적색) 등은 티로신에 의한 것이 며, 이들 반응에 의해서 검출 ·정량된다.
- 대부분의 단백질에 함유되어 있지만, 특히 카세인 ·견사(絹絲) 피브로인에 많으며, 이들의 가수분해 ·소화 ·부패에 의한 분해에 의해서 생긴다. 오래된 치즈에도 함유되어 있고, 또 유리 상태로도 발견된다.
- 1846년 리비히가 카세인의 알칼리 분해물 속에서 발견하였고, 에를렌마 이어가 합성에 성공하여 구조를 밝혔다.
- 디- 및 모노-요오드티로신은 갑상선호르몬의 주체인 티록신과 함께 갑상선에 존재한다. 요오드티로신은 각종 해초(海草) 및 해면에도 존재한다.
- 티로신은 페닐알라닌의 효소적 히드록시화에 의해서 생체내에서 생성된다.
- 티로신의 산화적 분 해에는 두 가지 경로가 있다. 하나는 푸마르산 및 아세토아세트산으로 분해하는 경로이고, 또 하나는 티로시나아제에 의해서 3, 4-디옥시페닐 알라닌이 되고, 다시 변화를 받아 멜라닌 ·부신수질 호르몬 ·아드레날린 을 생성하는 경로이다.
- 티로신의 대사 연구에는 선천성 대사이상이 크 게 도움이 되고 있다. 이들에게는 아르캅톤뇨증(尿症)이나 페닐케톤뇨 증 또는 색소결핍증 등이 있는데, 어느 것이나 대사경로의 일부가 결여 되어 일어나는 것으로 생각된다.
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- 1883년 E.슐체와 E.보스하르트가 사탕무의 즙액에서 발견하였다.
- 분자식은 C6O3H10N2, 녹는점 184∼185 ℃의 바늘 모양의 결정이다.
- 식물의 발아종자(호박 ·해바라기 등) 내에 축적된다.
- 포유류 혈액 속의 아미노산의 주성분으로, 동식물의 단백질 속에 존재한다.
탕무의 즙에서 분리시키거나 또는 L-글루탐산-膨-히드라지드의 접촉환원에 의해서 생기며, 단백질의 가수분해로는 생기지 않는다.
- 단백질을 구성하는 아미산의 하나로, 생체 내에서는 암모니아의 저 장역할을 한다.
- 또, 핵산의 퓨린 핵 생성에 관여하고, 페닐아세트산과 결합하여 해독한다. 신장이나 기타 조직 내에서 글루탐산과 암모니아로부터 합성된다.
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- 글리코콜(glycocoll) 또는 아미노아세트산이라고도 한다.
- 시성식 NH2 CH2 COOH. 단백질의 가수분해물에서 최초로 추출된 비필수아미노산이다.
- 무색의 주상결정으로, 232∼236℃에서 거품을 내며 분해된다.
- 물에는 녹으나, 알코올 ·에테르 등의 유기용매에는 거의 녹지 않는다.
- 아미노산 중에서 비대칭 탄소원자를 가지지 않는 유일한 것으로, 광학이 성질체는 없다.
- 1820년 H.브라코노(1780∼1855)가 처음으로 콜라겐 (col1agen)에서 추출했으며, 감미가 있어 글리코콜이라고 하였다.
- 일반적으로 식물성 단백질에는 거의 함유되어 있지 않으나, 동물성 단백질에는 다량으로 함유되어 있다.
- 예를 들면, 견사(絹絲) 피브로인에는 40.7%, 젤라틴에는 25.5%가 함유되어 있다.
- 또, 옥시토신이나 바소 프레신 등의 호르몬, 글루타티온 등 단백질의 각 구성성분이기도 하다.
- 동물체 내에서는 세린과의 상호전환 반응에 의해 합성되며, 글리옥실산 에 글루탐산 또는 글루타민이 아미노기 공급원이 되어 글루신을 생성한다.
- 또, 생체내 대사에도 중요한 역할을 하는데, 핵산의 염기성분인 퓨린, 에너지 대사에 관여하는 크레아틴을 비롯하여 혈색소 ·엽록소 ·비타민 B12의 포르피린 합성 등에도 관여한다.
- 또, 생체 내에서 생긴 유독 한 벤조산과 결합하여 마뇨산(馬尿酸:히푸르산)을 만들어 해독작용을 한다.
- 모노클로르아세트산에 암모니아를 반응시키거나 또는 견(絹) 또는 아교를 묽은 염산과 끓여 가수분해해서 얻는다.
- 중성 수용액 속에서는 대부 분 +NHCH2COO- 의 형태로 존재한다.
- 결정형은 α, β, 膨의 3종이 알려져 있다. o-푸탈알데히드에 의해 빛깔을 띠며, 미량이 검출된다.
- 또, 구리(II)나 금을 함유하는 용액에 글리신을 가하면 빛깔을 띠므로, 구리나 금의 검출시약으로 쓰인다. 이 경우 구리(II)는 청색, 금은 보라색으로 각각 나타나게 된다.
- 그리고 옥시페닐글리신을 글리신이라고도 하는데, 이것은 백색분말이며, 사진용 현상주약(現像主藥:글리신 현상액)으로서 알려져 있다.
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